Browsing by Subject "proteolyysi"

Sort by: Order: Results:

Now showing items 1-2 of 2
  • Luoto, Sanna (Helsingfors universitet, 2011)
    The literature review dealt with celiac-toxic Triticeae prolamins and their enzymatic degradation. Also the immunochemical methods for prolamin analysis were introduced. The gluten-derived immunogenic peptides are proline-rich and thereby remarkably resistant to proteolytic degradation. Most of the triggering prolamins can, however, be degraded by combining endogenous cereal enzyme activity with acidic incubation. Despite of this residual prolamins still exist and their concentration exceeds the threshold considered to be safe for gluten intolerants. The objective of the experimental work was to further hydrolyse the residual prolamins present in malt autolysates of wheat, barley and rye, with a food grade proline endopeptidase from Aspergillus niger (AN-PEP). Size-exclusion chromatography (SEC), free amino nitrogen (FAN) and SDS-PAGE analysis determined the extent of protein hydrolysis. Actual prolamin degradation was observed with immunological methods. Hydrolysis of residual prolamins was extensive in all malt systems – more than 96% of the prolamins were hydrolysed. The SEC and FAN data revealed that continuation of the hydrolysis overnight converted the polypeptides into smaller hydrolysis products. According to enzyme-linked immunosorbent assay analyses, 22 h incubation decreased the prolamin contents of wheat and rye malt hydrolysates below the level of 100 mg/kg. This level was achieved with AN-PEP concentration of 35 ?L/g in relation to freeze-dried autolysate. According to the Codex Alimentarius, food products containing gluten up to 100 mg/kg can be labelled 'very low gluten' and thus included in coeliac diet. AN-PEP treated rye malt ingredient could especially be a promising low-gluten ingredient to enhance the flavour of often poor-quality gluten-free bread. Before commercial applications can be devised the potential as a flavouring agent as well as the clinical safety of the product must be evaluated.
  • Lindström, Miia (Helsingfors universitet, 1998)
    Tässä tutkimuksessa selvitettiin porovasojen (Rangifer tarandus tarandus L.) lihassyykoostumuksen muutoksia ja lihaksen proteiinien hajoamista niukkaravinteisen talven aikana. Tutkimuksessa käytettiin kahta eläinryhmää, joista toista ruokittiin mahdollisimman luonnonmukaisella talviravinnolla ja toista lisäksi jäkälällä ja kaupallisella rehulla. Lihasbiopsioista valmistettiin ATPaasi-värjäysleikkeet sekä määritettiin proteiineja hajottavien entsyymin, katepsiini B:n aktiivisuudet. Kokeen taustalla oli Huippuvuorten peuroilla (Rangifer tarandus platyrhynchus) tehty tutkimus, jossa tyypin IIB lihassyiden osuudet ja pinta-alat pienenivät huomattavasti talvella, jolloin eläimet nälkiintyvät voimakkaasti ankarissa luonnonoloissa. On esitetty, että Huippuvuorten peura käyttäisi tyypin IIB lihassyitä energiantuottoon luonnonravinnon ehtyessä. Meidän tutkimuksemme tarkoituksena oli selvittää, havaitaanko vastaavia muutoksia poron keskimmäisessä pakaralihaksessa (M. gluteus medius). Lisäruokittujen eläinten paino lisääntyi kokeen aikana n. 6 kg, kun taas nälkiintyneet eläimet laihtuivat keskimäärin 7 kg. Lisäruokittujen porojen ryhmässä tyypin I ja IIA lihassyiden yhteenlaskettu pinta-ala sekä tyypin IIA lihassyiden prosentuaalinen osuus kasvoivat talven aikana. Nälkiintyneiden eläinten lihassyykoostumuksessa ei havaittu vastaavia muutoksia talven aikana. Tyypin IIB lihassyiden osuudessa ja pinta-aloissa ei tässä tutkimuksessa havaittu muutoksia. Lihaksen katepsiini B -aktiivisuudet laskivat kummassakin ryhmässä talven aikana, mutta ryhmien välillä ei ollut eroja missään vaiheessa kokeen aikana. Koska kokeessa mitattujen katepsiini B -aktiivisuksien perusteella lihasproteiinien hajoamisessa ei ollut ryhmien välillä eroa, ryhmien välisen eron voidaan olettaa olevan proteiinisynteesissä; lisäruokittujen porojen lihasmassa kasvoi talven aikana, kun taas nälkiintyneiden eläinten lihasmassa pysyi muuttumattomana koko talven ajan.