Yliopiston etusivulle Suomeksi På svenska In English Helsingin yliopisto

Self-assembly of hydrophobin proteins from the fungus Trichoderma reesei

Show simple item record

dc.contributor Helsingin yliopisto, biotieteellinen tiedekunta, bio- ja ympäristötieteiden laitos fi
dc.contributor Helsingfors universitet, biovetenskapliga fakulteten, institutionen för bio- och miljövetenskaper sv
dc.contributor University of Helsinki, Faculty of Biosciences, Department of Biological and Environmental Sciences, Division of Biochemistry en
dc.contributor VTT Technical Research Centre of Finland en
dc.contributor Institute of Biotechnology, Programme for Structural Biology and Biophysics, University of Helsinki en
dc.contributor National Graduate School in Informational and Structural Biology en
dc.contributor.author Szilvay, Géza R. fi
dc.date.accessioned 2010-11-25T13:20:48Z
dc.date.available 2010-11-25T13:20:48Z
dc.date.issued 2007-11-02 fi
dc.identifier.uri URN:ISBN:978-951-38-7050-8 fi
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10138/22203
dc.description.abstract Hydrophobins are small surface active proteins that are produced by filamentous fungi. The surface activity of hydrophobin proteins leads to the formation of a film at the air-water interface and adsorption to surfaces. The formation of these hydrophobin films and coatings is important in many stages of fungal development. Furthermore, these properties make hydrophobins interesting for potential use in technical applications. The surfactant-like properties of hydrophobins from Trichoderma reesei were studied at the air-water interface, at solid surfaces, and in solution. The hydrophobin HFBI was observed to spontaneously form a cohesive film on a water drop. The film was imaged using atomic force microscopy from both sides, revealing a monomolecular film with a defined molecular structure. The use of hydrophobins as surface immobilization carriers for enzymes was studied using fusion proteins of HFBI or HFBII and an enzyme. Furthermore, sitespecifically modified variants of HFBI were shown to retain their ability to selfassemble at interfaces and to be able to bind a second layer of proteins by biomolecular recognition. In order to understand the function of hydrophobins at interfaces, an understanding of their overall behavior and self-assembly is needed. HFBI and HFBII were shown to associate in solution into dimers and tetramers in a concentration-dependent manner. The association dynamics and protein-protein interactions of HFBI and HFBII were studied using Förster resonance energy transfer and size exclusion chromatography. It was shown that the surface activity of HFBI is not directly dependent on the formation of multimers in solution. en
dc.description.abstract Hydrofobiinit ovat rihmasienten tuottamia pieniä pinta-aktiivisia proteiineja. Pinta-aktiivisina molekyyleinä hydrofobiiniproteiinit muodostavat kalvon ilman ja veden rajapinnalle sekä kiinnittyvät kiinteille pinnoille. Näiden kalvojen ja pinnoitteiden muodostuminen on tärkeää monissa rihmasienen yksilönkehityksen vaiheissa. Lisäksi nämä ominaisuudet tekevät hydrofobiineista kiinnostavia molekyylejä teknisiin sovelluksiin. Trichoderma reesei -homeen tuottamien HFBI- ja HFBII-hydrofobiinien pintaaktiivisuusominaisuuksia tutkittiin ilman ja veden rajapinnalla, kiinteillä pinnoilla sekä liuoksessa. HFBI-hydrofobiinin havaittiin muodostavan yhtenäisen kalvon vesipisaran pinnalle. Kalvon molemmat puolet kuvattiin atomivoimamikroskoopilla ja osoitettiin, että kalvo on muodostunut yhdestä hydrofobiinimolekyylikerroksesta, jolla on hyvin järjestäytynyt molekyylitason rakenne. Entsyymien kiinnittämistä pinnoille hydrofobiinien avulla tutkittiin käyttäen HFBI:n tai HFBII:n ja mallientsyymin fuusioproteiineja. Lisäksi osoitettiin, että kohdennetusti muokattu HFBI-muunnos säilyttää kykynsä itsejärjestäytyä rajapinnoilla ja kykenee sitomaan hydrofobiini-kalvon päälle toisen proteiinikerroksen käyttäen biomolekulaarista tunnistusta. Ymmärtääksemme paremmin hydrofobiinien pinta-aktiivisuusominaisuuksia on tarpeen tuntea hydrofobiinien yleisiä ominaisuuksia ja itsejärjestäytymistä. HFBI sekä HFBII yhdistyvät vesiliuoksessa dimeereiksi ja tetrameereiksi, ja reaktio on riippuvainen proteiinien pitoisuudesta. Liuos-multimeerien muodostumisen dynamiikan ja proteiinien välisten vuorovaikutusten tutkimiseen käytettiin Försterresonanssienergiansiirtomenetelmää sekä geelisuodatuskromatografiaa. Tutkimuksessa osoitettiin, että HFBI:n pinta-aktiivisuus ei ole suoraan riippuvainen liuosmultimeerien muodostumisesta. fi
dc.language.iso en fi
dc.publisher Helsingin yliopisto fi
dc.publisher Helsingfors universitet sv
dc.publisher University of Helsinki en
dc.relation.isformatof URN:ISBN:978-951-38-7049-2 fi
dc.relation.isformatof Helsinki: VTT, 2007, VTT Publications. 1235-0621 fi
dc.relation.ispartof VTT Publications fi
dc.relation.ispartof URN:ISSN:1455-0849 fi
dc.rights Julkaisu on tekijänoikeussäännösten alainen. Teosta voi lukea ja tulostaa henkilökohtaista käyttöä varten. Käyttö kaupallisiin tarkoituksiin on kielletty. fi
dc.rights This publication is copyrighted. You may download, display and print it for Your own personal use. Commercial use is prohibited. en
dc.rights Publikationen är skyddad av upphovsrätten. Den får läsas och skrivas ut för personligt bruk. Användning i kommersiellt syfte är förbjuden. sv
dc.subject biokemia fi
dc.title Self-assembly of hydrophobin proteins from the fungus Trichoderma reesei en
dc.title.alternative Trichoderma reesei -homeen hydrofobiiniproteiinien itsejärjestäytyminen fi
dc.type.ontasot Väitöskirja (artikkeli) fi
dc.type.ontasot Doctoral dissertation (article-based) en
dc.type.ontasot Doktorsavhandling (sammanläggning) sv
dc.ths Linder, Markus fi
dc.opn Jonsson, Bengt-Harald fi
dc.type.dcmitype Text fi

Files in this item

Files Description Size Format View/Open
selfasse.pdf 2.097Mb PDF View/Open
This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search Helda


Advanced Search

Browse

My Account