Depolymerization of biorefinery lignin by improved laccases of the white-rot fungus Obba rivulosa

Näytä kaikki kuvailutiedot



Pysyväisosoite

http://hdl.handle.net/10138/334678

Lähdeviite

Wallenius , J , Kontro , J , Lyra , C , Kuuskeri , J , Wan , X , Kahkonen , M A , Baig , I , Kamer , P C J , Sipila , J , Makela , M R , Nousiainen , P & Hilden , K 2021 , ' Depolymerization of biorefinery lignin by improved laccases of the white-rot fungus Obba rivulosa ' , Microbial Biotechnology , vol. 14 , no. 5 , pp. 2140-2151 . https://doi.org/10.1111/1751-7915.13896

Julkaisun nimi: Depolymerization of biorefinery lignin by improved laccases of the white-rot fungus Obba rivulosa
Tekijä: Wallenius, Janne; Kontro, Jussi; Lyra, Christina; Kuuskeri, Jaana; Wan, Xing; Kahkonen, Mika A.; Baig, Irshad; Kamer, Paul C. J.; Sipila, Jussi; Makela, Miia R.; Nousiainen, Paula; Hilden, Kristiina
Tekijän organisaatio: Department of Microbiology
Department of Chemistry
Fungal Genetics and Biotechnology
Department of Food and Nutrition
Jussi Sipilä / Principal Investigator
Helsinki Institute of Sustainability Science (HELSUS)
Päiväys: 2021-09
Kieli: eng
Sivumäärä: 12
Kuuluu julkaisusarjaan: Microbial Biotechnology
ISSN: 1751-7915
DOI-tunniste: https://doi.org/10.1111/1751-7915.13896
URI: http://hdl.handle.net/10138/334678
Tiivistelmä: Fungal laccases are attracting enzymes for sustainable valorization of biorefinery lignins. To improve the lignin oxidation capacity of two previously characterized laccase isoenzymes from the white-rot fungus Obba rivulosa, we mutated their substrate-binding site at T1. As a result, the pH optimum of the recombinantly produced laccase variant rOrLcc2-D206N shifted by three units towards neutral pH. O. rivulosa laccase variants with redox mediators oxidized both the dimeric lignin model compound and biorefinery poplar lignin. Significant structural changes, such as selective benzylic alpha-oxidation, were detected by nuclear magnetic resonance analysis, although no polymerization of lignin was observed by gel permeation chromatography. This suggests that especially rOrLcc2-D206N is a promising candidate for lignin-related applications.
Avainsanat: 116 Chemical sciences
BOND-CLEAVAGE
OXIDATION
LIGNOCELLULOSE
PEROXIDASE
MEDIATORS
Vertaisarvioitu: Kyllä
Tekijänoikeustiedot: cc_by
Pääsyrajoitteet: openAccess
Rinnakkaistallennettu versio: publishedVersion


Tiedostot

Latausmäärä yhteensä: Ladataan...

Tiedosto(t) Koko Formaatti Näytä
1751_7915.13896.pdf 2.115MB PDF Avaa tiedosto

Viite kuuluu kokoelmiin:

Näytä kaikki kuvailutiedot