Yliopiston etusivulle Suomeksi På svenska In English Helsingin yliopisto

Structure modification of milk protein gels by enzymatic cross-linking

Show simple item record

dc.contributor Helsingin yliopisto, maatalous-metsätieteellinen tiedekunta, elintarvike- ja ympäristötieteiden laitos fi
dc.contributor Helsingfors universitet, agrikultur-forstvetenskapliga fakulteten, institutionen för livsmedels- och miljövetenskaper sv
dc.contributor University of Helsinki, Faculty of Agriculture and Forestry, Department of Food and Environmental Sciences en
dc.contributor VTT, Technical Research Center of Finland en
dc.contributor.author Ercili-Cura, Dilek fi
dc.date.accessioned 2012-11-05T10:28:13Z
dc.date.available 2012-11-13 fi
dc.date.available 2012-11-05T10:28:13Z
dc.date.issued 2012-11-23 fi
dc.identifier.uri URN:ISBN:978-951-38-7950-1 fi
dc.identifier.uri http://hdl.handle.net/10138/37398
dc.description.abstract Proteins are the structural building blocks of fermented dairy products such as yoghurt. The nature of the protein-protein interactions and the structure of the macromolecular matrices they form determine the textural and water holding properties of a gel. In this study, the potential of enzymatic cross-linking in modification of acid-induced milk protein gel structures was studied by using the oxidative enzymes laccase and tyrosinase as well as the acyltransferase transglutaminase. The efficiency of the cross-linking enzymes with dissimilar reaction mechanisms in modification of milk proteins at various colloidal (milk or caseinate) or molecular (native, unfolded) states was investigated. Effects of enzymatically formed inter-molecular covalent bonds on the gel formation dynamics and the textural and water holding properties of acid-induced milk protein gels were elucidated. The results presented in this study have shown that enzymatic cross-linking, even with the oxidative enzymes tyrosinase and laccase, alters the mechanical properties of acid-induced milk protein gels. However, the knowledge on the mode of action of these enzymes on proteins should be further elucidated in order to be able to exploit them as structure-engineering tools with maximum efficiency. Comparison of the action of tyrosinase and transglutaminase in milk showed that even rather similar extent of inter-molecular covalent linkages did not necessarily result in similar mechanical properties in final acid-induced gels. It was concluded that it is not solely the introduced covalent links but also the preceding impacts on colloidal interactions by physical means which determine the actual effect of cross-linking on the final product attributes. In this thesis, the potential of one oxidative enzyme, T. reesei tyrosinase (TrT), was demonstrated for the creation of intra-micellarly linked casein particles, similarly to TG. In the future, it will be necessary to determine the physicochemical properties of TrT-induced casein particles as compared to the TG-induced casein particles. Furthermore, in raw milk, TrT was the only enzyme able to increase the gel firmness. This makes TrT a potential enzyme for use in raw milk-based products such as cheese. Finally, elucidation of altered aggregation dynamics for cross-linked protein particles will help to determine the optimum production parameters in order to tailor protein gels for improved product characteristics. en
dc.description.abstract Hapanmaitotuotteissa kuten jogurtissa proteiinit muodostavat verkostorakenteen, jossa proteiinien väliset vuorovaikutukset ovat tärkeimpiä aistittavaan rakenteeseen ja vedensidontaominaisuuksiin vaikuttavia tekijöitä. Väitöskirjatutkimuksessa selvitettiin proteiinin entsymaattisen ristisilloituksen soveltuvuutta hapanmaitogeelien rakenteenmuokkaukseen. Tutkimuksessa käytettiin kahta hapettavaa entsyymiä, lakkaasia ja tyrosinaasia, sekä transglutaminaasia. Mekanismiltaan toisistaan eroavien entsyymien vaikutusta proteiinien ristisilloittamiseen tutkittiin maidossa sellaisenaan ja kolloidisessa kaseinaattiliuoksessa mutta myös molekyylitasolla toisistaan eroavissa natiivissa ja denaturoidussa laskorakenteissa. Lisäksi selvitettiin entsyymien katalysoimien kovalenttisten sidosten vaikutusta kemiallisesti hapatettujen maitogeelien rakenteenmuodostukseen sekä vedensidontaan. Tutkimuksen tulokset osoittavat, että entsymaattisella ristisilloituksella voidaan muokata hapatettujen maitogeelien mekaanisia ominaisuuksia, näin myös lakkaasilla ja tyrosinaasilla, jotka ovat uusia entsyymejä maitoproteiinien muokkauksessa. On tärkeää ymmärtää, miten käytetystä entsyymistä riippuvat molekyylitason erot kohdeproteiineissa vaikuttavat muodostuviin rakenteisiin. Tyrosinaasin ja transglutaminaasin (TG) vertailu maidonproteiinimatriisissa osoitti, että huolimatta muodostuneiden molekyylienvälisten sidosten samanlaisesta määrästä ristisilloitettujen geelien mekaaniset ominaisuudet saattoivat erota toisistaan merkittävästi. Näin voitiin päätellä, että mekaaniset ominaisuudet eivät riipu ainoastaan kovalenttisten sidosten määrästä, vaan myös niiden seurauksena muuttuvista kolloidisista vuorovaikutuksista. Väitöstutkimuksessa osoitettiin, että T. reesei-homeesta eristetty hapettava tyrosinaasi- entsyymi (TrT) muodostaa TG-entsyymin tapaan kaseiinimisellin sisäisiä sidoksia, joiden avulla kaseiinimiselli voidaan stabiloida partikkeliksi. Tulevaisuudessa tulisi selvittää kuinka TrT- ja TG-entsyymillä tuotetut kaseiinipartikkelit eroavat fysikaalis-kemiallisilta ominaisuuksiltaan. Väitöstutkimuksessa havaittiin myös, että TrT oli ainoa entsyymi, jolla raakamaidosta tehdyn hapatetun geelin kiinteyttä saatiin lisättyä. TrT-entsyymiä voitaisiin siten hyödyntää raakamaitopohjaisissa meijerituotteissa, kuten juustoissa. Ristisitovia entsyymejä hyödyntämällä voidaan muokata maitoproteiinien vuorovaikutuksia hapatuksen aikana ja saada siten aikaan rakenteeltaan uudentyyppisiä maitoproteiinigeelejä. fi
dc.language.iso en fi
dc.rights Julkaisu on tekijänoikeussäännösten alainen. Teosta voi lukea ja tulostaa henkilökohtaista käyttöä varten. Käyttö kaupallisiin tarkoituksiin on kielletty. fi
dc.rights This publication is copyrighted. You may download, display and print it for Your own personal use. Commercial use is prohibited. en
dc.rights Publikationen är skyddad av upphovsrätten. Den får läsas och skrivas ut för personligt bruk. Användning i kommersiellt syfte är förbjuden. sv
dc.subject food Science fi
dc.title Structure modification of milk protein gels by enzymatic cross-linking en
dc.title.alternative Entsymaattinen ristisilloitus maitoproteiinigeelien rakenteenmuokkauksessa fi
dc.type.ontasot Väitöskirja (artikkeli) fi
dc.type.ontasot Doctoral dissertation (article-based) en
dc.type.ontasot Doktorsavhandling (sammanläggning) sv
dc.opn Kelly, Alan fi
dc.type.dcmitype Text fi

Files in this item

Files Description Size Format View/Open
structur.pdf 859.7Kb PDF View/Open
This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record

Search Helda


Advanced Search

Browse

My Account